PDGFRB

PDGFRB
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

1GQ5, 1H9O, 1SHA, 2L6W, 2PLD, 2PLE, 3MJG

Ідентифікатори
Символи PDGFRB, CD140B, IBGC4, IMF1, JTK12, PDGFR, PDGFR-1, PDGFR1, KOGS, PENTT, platelet derived growth factor receptor beta
Зовнішні ІД OMIM: 173410 MGI: 97531 HomoloGene: 1960 GeneCards: PDGFRB
Пов'язані генетичні захворювання
гострий мієлоїдний лейкоз, juvenile myelomonocytic leukemia, infantile myofibromatosis, Kosaki overgrowth syndrome, acroosteolysis-keloid-like lesions-premature aging syndrome[1]
Реагує на сполуку
cediranib, crenolanib, linifanib, Масітиніб, Нінтеданіб, Пазопаніб, semaxanib, сунітиніб, vatalanib, Нінтеданіб, іматиніб, Масітиніб, Бекаплермін, famitinib, orantinib, PD166285, MLN-518, imatinib mesylate[2]
Онтологія гена
Молекулярна функція

• vascular endothelial growth factor binding
• kinase activity
• platelet-derived growth factor-activated receptor activity
• transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity
• signaling receptor binding
• ATP binding
• protein kinase activity
• platelet-derived growth factor binding
• platelet activating factor receptor activity
• transferase activity
• platelet-derived growth factor receptor binding
• GO:0001948, GO:0016582 protein binding
• protein tyrosine kinase activity
• protein kinase binding
• platelet-derived growth factor beta-receptor activity
• nucleotide binding
• phosphatidylinositol 3-kinase binding
• phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity
• enzyme binding

Клітинна компонента

• цитоплазма
• мембрана
• focal adhesion
• клітинне ядро
• apical plasma membrane
• лізосома
• екзосома
• integral component of membrane
• клітинна мембрана
• lysosomal lumen
• intrinsic component of plasma membrane
• GO:0016023 cytoplasmic vesicle
• cell surface
• комплекс Ґольджі
• integral component of plasma membrane
• внутрішньоклітинна мембранна органела
• receptor complex

Біологічний процес

• positive regulation of MAP kinase activity
• positive regulation of phospholipase C activity
• cell migration involved in vasculogenesis
• cardiac myofibril assembly
• positive regulation of smooth muscle cell migration
• protein phosphorylation
• response to lipid
• positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity
• positive regulation of reactive oxygen species metabolic process
• metanephric glomerular mesangial cell proliferation involved in metanephros development
• positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade
• cell chemotaxis
• inner ear development
• metanephric S-shaped body morphogenesis
• positive regulation of mitotic nuclear division
• platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway
• positive regulation of collagen biosynthetic process
• phosphatidylinositol metabolic process
• transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway
• cell migration involved in coronary angiogenesis
• metanephric comma-shaped body morphogenesis
• positive regulation of chemotaxis
• positive regulation of DNA biosynthetic process
• protein autophosphorylation
• platelet-derived growth factor receptor signaling pathway
• response to toxic substance
• positive regulation of metanephric mesenchymal cell migration by platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway
• regulation of actin cytoskeleton organization
• response to retinoic acid
• фосфорилювання
• response to hyperoxia
• retina vasculature development in camera-type eye
• metanephric glomerulus morphogenesis
• metanephric mesenchymal cell migration
• Загоєння ран
• cellular response to platelet-derived growth factor stimulus
• negative regulation of apoptotic process
• response to fluid shear stress
• response to estrogen
• хемотаксис
• metanephric mesenchyme development
• response to hydrogen peroxide
• positive regulation of smooth muscle cell proliferation
• response to estradiol
• GO:0007243 intracellular signal transduction
• GO:1904578 response to organic cyclic compound
• smooth muscle cell chemotaxis
• positive regulation of cell migration
• aorta morphogenesis
• MAPK cascade
• positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase activity
• metanephric glomerular capillary formation
• multicellular organism development
• positive regulation of calcium ion import
• glycosaminoglycan biosynthetic process
• positive regulation of cell population proliferation
• positive regulation of cell proliferation by VEGF-activated platelet derived growth factor receptor signaling pathway
• positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling
• peptidyl-tyrosine phosphorylation
• cell migration
• GO:0072468 сигнальна трансдукція
• positive regulation of Rho protein signal transduction
• G protein-coupled receptor signaling pathway
• phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process
• positive regulation of hepatic stellate cell activation
• positive regulation of fibroblast proliferation
• positive regulation of apoptotic process
• GO:0010260 старіння людини
• male gonad development
• lung growth
• negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway
• phosphatidylinositol-mediated signaling
• positive regulation of protein kinase B signaling
• hematopoietic progenitor cell differentiation
• positive regulation of MAPK cascade

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
5159
18596
Ensembl
ENSG00000113721
ENSMUSG00000024620
UniProt
P09619
P05622
RefSeq (мРНК)
NM_002609
NM_001355016
NM_001355017
NM_001146268
NM_008809
RefSeq (білок)
NP_002600
NP_001341945
NP_001341946
NP_001139740
NP_032835
Локус (UCSC) Хр. 5: 150.11 – 150.16 Mb Хр. 18: 61.18 – 61.22 Mb
PubMed search [3] [4]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

PDGFRB (англ. Platelet derived growth factor receptor beta) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 106 амінокислот, а молекулярна маса — 123 968[6].

Послідовність амінокислот
1020304050
MRLPGAMPALALKGELLLLSLLLLLEPQISQGLVVTPPGPELVLNVSSTF
VLTCSGSAPVVWERMSQEPPQEMAKAQDGTFSSVLTLTNLTGLDTGEYFC
THNDSRGLETDERKRLYIFVPDPTVGFLPNDAEELFIFLTEITEITIPCR
VTDPQLVVTLHEKKGDVALPVPYDHQRGFSGIFEDRSYICKTTIGDREVD
SDAYYVYRLQVSSINVSVNAVQTVVRQGENITLMCIVIGNEVVNFEWTYP
RKESGRLVEPVTDFLLDMPYHIRSILHIPSAELEDSGTYTCNVTESVNDH
QDEKAINITVVESGYVRLLGEVGTLQFAELHRSRTLQVVFEAYPPPTVLW
FKDNRTLGDSSAGEIALSTRNVSETRYVSELTLVRVKVAEAGHYTMRAFH
EDAEVQLSFQLQINVPVRVLELSESHPDSGEQTVRCRGRGMPQPNIIWSA
CRDLKRCPRELPPTLLGNSSEEESQLETNVTYWEEEQEFEVVSTLRLQHV
DRPLSVRCTLRNAVGQDTQEVIVVPHSLPFKVVVISAILALVVLTIISLI
ILIMLWQKKPRYEIRWKVIESVSSDGHEYIYVDPMQLPYDSTWELPRDQL
VLGRTLGSGAFGQVVEATAHGLSHSQATMKVAVKMLKSTARSSEKQALMS
ELKIMSHLGPHLNVVNLLGACTKGGPIYIITEYCRYGDLVDYLHRNKHTF
LQHHSDKRRPPSAELYSNALPVGLPLPSHVSLTGESDGGYMDMSKDESVD
YVPMLDMKGDVKYADIESSNYMAPYDNYVPSAPERTCRATLINESPVLSY
MDLVGFSYQVANGMEFLASKNCVHRDLAARNVLICEGKLVKICDFGLARD
IMRDSNYISKGSTFLPLKWMAPESIFNSLYTTLSDVWSFGILLWEIFTLG
GTPYPELPMNEQFYNAIKRGYRMAQPAHASDEIYEIMQKCWEEKFEIRPP
FSQLVLLLERLLGEGYKKKYQQVDEEFLRSDHPAILRSQARLPGFHGLRS
PLDTSSVLYTAVQPNEGDNDYIIPLPDPKPEVADEGPLEGSPSLASSTLN
EVNTSSTISCDSPLEPQDEPEPEPQLELQVEPEPELEQLPDSGCPAPRAE
AEDSFL

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів, білків розвитку, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як хемотаксис, альтернативний сплайсинг, поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, цитоплазматичних везикулах, лізосомі.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Roberts W.M., Look A.T., Roussel M.F., Sherr C.J. (1988). Tandem linkage of human CSF-1 receptor (c-fms) and PDGF receptor genes. Cell. 55: 655—661. PMID 2846185 DOI:10.1016/0092-8674(88)90224-3
  • Zhang Z., Henzel W.J. (2004). Signal peptide prediction based on analysis of experimentally verified cleavage sites. Protein Sci. 13: 2819—2824. PMID 15340161 DOI:10.1110/ps.04682504
  • Kazlauskas A., Cooper J.A. (1989). Autophosphorylation of the PDGF receptor in the kinase insert region regulates interactions with cell proteins. Cell. 58: 1121—1133. PMID 2550144 DOI:10.1016/0092-8674(89)90510-2
  • Sorkin A., Westermark B., Heldin C.H., Claesson-Welsh L. (1991). Effect of receptor kinase inactivation on the rate of internalization and degradation of PDGF and the PDGF beta-receptor. J. Cell Biol. 112: 469—478. PMID 1846866 DOI:10.1083/jcb.112.3.469
  • Kazlauskas A., Kashishian A., Cooper J.A., Valius M. (1992). GTPase-activating protein and phosphatidylinositol 3-kinase bind to distinct regions of the platelet-derived growth factor receptor beta subunit. Mol. Cell. Biol. 12: 2534—2544. PMID 1375321 DOI:10.1128/MCB.12.6.2534

Примітки

  1. ↑ Захворювання, генетично пов'язані з PDGFRB переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. ↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Platelet derived growth factor receptor beta переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  3. ↑ Human PubMed Reference:.
  4. ↑ Mouse PubMed Reference:.
  5. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:8804 (англ.) . Архів оригіналу за 27 березня 2015. Процитовано 5 вересня 2017.
  6. ↑ UniProt, P09619 (англ.) . Архів оригіналу за 26 серпня 2017. Процитовано 5 вересня 2017.

Див. також

  • Хромосома 5
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»

  • п
  • о
  • р
Білки: кластери диференціації
1-50
51-100
101-150
151-200
201-250
251-300
301-350