Fosfolipaza A1

Mesta razlaganja fosfolipazom. Enzim sa PLA1 i PLA2 dejstvom se naziva fosfolipaza B
Identifikatori
EC broj 3.1.1.32
CAS broj 9043-29-2
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Ontologija gena AmiGO / EGO
Pretraga
PMC articles
PubMed articles
NCBI Protein search
Fosfolipaza A1 član A
Identifikatori
Simbol PLA1A
Entrez 51365
Hugo 17661
OMIM 607460
RefSek NM_015900
UniProt Q53H76
Drugi podaci
EC broj 3.1.1.32
Lokus Hrom. 3 q13.13-13.2

Fosfolipaza A1 (EC 3.1.1.32) je fosfolipazni enzim koji uklanja 1-acil.[1] Njegovo sistematskim ime je fosfatidilholin 1-acilhidrolaza. [2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

fosfatidilholin + H2O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } 2-acilglicerofosfoholin + karboksilat

Ovaj enzim ima znatno širu specifičnost od enzima EC 3.1.1.4, fosfolipaze A2. Za njegov rad je neophodan jon Ca2+.

Fosfolipaza A1 je komponenta zmijskog otrova, ali se takođe učestvuje i u normalnom metabolizmu pri formiranju masnih kiselina iz fosfolipida. U melanocitnim ćelijama gen fosfolipaze A1 može da bude regulisan MITF-om[6].

Reference

  1. ↑ MeSH Phospholipase+A1
  2. ↑ Gatt, S. (1968). „Purification and properties of phospholipase A-1 from rat and calf brain”. Biochim. Biophys. Acta 159: 304-316. PMID 5657461. 
  3. ↑ Scandella, C.J. and Kornberg, A. (1971). „A membrane-bound phospholipase A1 purified from Escherichia coli”. Biochemistry 10: 4447-4456. PMID 4946924. 
  4. ↑ van den Bosch, H. (1980). „Intracellular phospholipases A”. Biochim. Biophys. Acta 604: 191-246. PMID 6252969. 
  5. ↑ van den Bosch, H., Aarsman, A.J. and van Deenen, L.L.M. (1974). „Isolation and properties of a phospholipase A1 activity from beef pancreas”. Biochim. Biophys. Acta 348: 197-209. PMID 4858811. 
  6. ↑ Hoek KS, Schlegel NC, Eichhoff OM, et al. (2008). „Novel MITF targets identified using a two-step DNA microarray strategy”. Pigment Cell Melanoma Res. 21 (6): 665–76. DOI:10.1111/j.1755-148X.2008.00505.x. PMID 19067971. 

Literatura

  • Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X. 
  • Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842. 

Spoljašnje veze

  • OMPLA u Pfam
  • p
  • r
  • u
3.1.1: Hidrolaze karboksilnih estara
Holinesteraza (Acetilholinesteraza, Butirilholinesteraza) • Pektinesteraza • 6-fosfoglukonolaktonaza • PAF acetilhidrolaza

Lipaza (Zavisna od žučnih soli, Gastrična/Lingvalna, Pankreasna, Lizozomalna, Hormon-sensitivna, Endotelna, Hepatička, Lipoproteinska, Monoacilglicerolna, Diacilglicerolna)

Fosfolipaza (A1, A2, B)
3.1.2: Tioesteraza
Tioesteraza palmitoil proteina • Ubikvitin karboksilni-terminal hidrolaza L1
3.1.3: Fosfataza
Alkalna fosfataza (ALPI, ALPL, ALPP) • Kiselinska fosfataza (Prostatična)/Tartrat-otporna kiselinska fosfataza/Fosfataze purpurne kiseline • Nukleotidaza • Glukoza 6-fosfataza • Fruktoza 1,6-bisfosfataza •

Kalcineurin • Fosfoproteinska fosfataza (PP2A) • OCRL • Piruvat dehidrogenazna fosfataza • Fruktoza 6-P,2-kinaza:fruktoza 2,6-bisfosfataza •PTEN • Fitaza • Inozitol-fosfat fosfataza (IMPA1)

Fosfoproteinska fosfataza: Proteinska tirozinska fosfataza • Proteinska serin/treoninska fosfataza • Fosfataza dualne-specifičnosti
3.1.4: Fosfodiesteraza
Autotaksin • Fosfolipaza (C, D) • Sfingomijelin fosfodiesteraza (1) • PDE1 • PDE2 • PDE3 • PDE4A/PDE4B • PDE5 • Lecitinaza (Clostridium perfringens alfa toksin) • Fosfodiesteraza cikličnih nukleotida
3.1.6: Sulfataza
arilsulfataza (Arilsulfataza A, Arilsulfataza B, Arilsulfataza E, Steroidna sulfataza) • Galaktozamine-6 sulfataza • Iduronat-2-sulfataza • N-acetilglukosamin-6-sulfataza
Nukleaza (obuhvata
deoksiribonukleazu i
ribonukleazu)
3.1.11-16: Eksonukleaza
Eksodeoksiribonukleaza
3.1.21-31: Endonukleaza
Endodeoksiribonukleaza
Deoksiribonukleaza I • Deoksiribonukleaza II • Deoksiribonukleaza IV • Restrikcioni enzim • UvrABC endonukleaza
Endoribonukleaza
RNaza III • RNaza H (1, 2A, 2B, 2C) • RNaza P • RNaza A (1, 2, 3, 4/5) • RNaza T1 • RNK-indukovani utišavajući kompleks
bilo dezoksi- ili ribo-
Aspergillus nukleaza S1 • Nukleaza mikrokoka
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • p
  • r
  • u
Teme
Tipovi
EC1 Oksidoreduktaze/spisak  • EC2 Transferaze/spisak  • EC3 Hidrolaze/spisak  • EC4 Lijaze/spisak  • EC5 Izomeraze/spisak  • EC6 Ligaze/spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6