Huntingtin

Huntingtin
Azonosítók
JelHtt
Entrez3064
OMIM613004
RefSeqNM_002111
UniProtP42858
PDB3IO6
Egyéb adatok
Lokusz4. krom. p16.3

A huntingtin (Htt) a HTT gén, más néven IT15 (interesting transcript 15) által kódolt fehérje.[1] A mutált HTT okozza a Huntington-kórt, és vizsgálták szerepét ebben és a hosszútávú memóriatárolásban is.[2]

Változó szerkezetű, a gén polimorfizmusai eltérő számú glutamint okoz a fehérjében. Vad típusú (normál) formájában a polimorf lokusz 6–35 glutamint tartalmaz. Azonban az autoszomális domináns Huntington-kórban érintettekben több mint 36 ismétlődés van (a legnagyobb ismert ismétlődésszám 250 körül van).[3] Gyakori neve e betegségből származik, korábban az IT15 rövidítést használták.

A huntingtin tömege nagyrészt a glutamin mennyiségétől függ, előrejelzett tömege mintegy 350 kDa. A normál huntingtin 3144 aminosavat tartalmaz. Pontos funkciója nem ismert, de a neuronokban fontos. Szerepe lehet a sejtkommunikációban, az anyagátvitelben, fehérjék és más szerkezetek kötésében és az apoptózis elleni védelemben. A huntingtin szükséges a születés előtti normál fejlődéshez.[4] Számos szövet expresszálja, a legnagyobb mértékű expresszió az agyban található.

Génje

A HTT gén 5’-vége többször ismétlődő CAG szekvenciát tartalmaz, ez kódolja a glutamint. Ez egy trinukleotid-ismétlődés. Általában 7 és 35 között van az ismétlődésszám.

A HTT gén a 4. kromoszóma p karjának 16.3 pozícióján található a 3 074 510. és a 3 243 960. bázispár közt[5]

Fehérje

Funkció

A Htt funkciója nem teljesen tisztázott, de fontos az axonális transzportban.[6] A huntingtin szükséges a fejlődésben, hiánya egerekben halálos.[4] Nincs szekvenciahomológiája más fehérjékkel, és emberben és rágcsálókban is az agy és a herék expresszálják.[7] Növeli az agyi eredetű neurotróf faktor (BDNF) transzkripcióját, de ennek mechanizmusa nem ismert.[8] Immunohisztokémiai, elektronmikroszkópos és szubcelluláris frakcionálással végzett kísérletek alapján a huntingtin elsősorban a vezikulumokkal és mikrotubulusokkal áll kapcsolatban.[9][10] Ezek alapján a mitokondriumok sejtvázhoz való rögzítését vagy transzportját teszi lehetővé. A Htt fontos a vezikulumok mozgásában, ugyanis a klatrinkötő HIP1 fehérjével kölcsönhatásba lépve mediálja az endocitózist.[11][12] Ezenkívül az epitél polaritásban is fontos a RAB11A-val való kölcsönhatás révén.[13]

Kölcsönhatások

A huntingtin legalább 19 másik fehérjével közvetlenül kölcsönhat, ebből 6 transzkripciós, 4 transzport-, 3 sejtkommunikációs funkciójú, a HIP5, a HIP11, a HIP13, a HIP15, a HIP16 és a CGI-125 funkciója ismeretlen.[14] Több mint 100 kölcsönható fehérje ismert, például a huntingtinasszociált protein 1 (HAP1) és a huntingtin-kölcsönható protein 1 (HIP1), ezeket általában kéthibrides vizsgálattal találták, és immunkicsapással erősítették meg.[15][16]

Fehérje PoliQ-hossz-függőség Működés
α-adaptin C/HYPJ Igen Endocitózis
Akt/PKB Nem Kináz
CBP Igen Transzkripciós koaktivátor acetiltranszferáz-funkcióval
CA150 Nem Transzkripciós aktivátor
CIP4 Igen cdc42-dependens jeltranszdukció
CtBP Igen Transzkripciós faktor
FIP2 Nem ismert Sejtmorfogenezis
Grb2[17] Nem ismert Növekedésifaktorreceptor-kötő fehérje
HAP1 Igen Sejtanyagcsere
HAP40 (F8A1, F8A2, F8A3) Nem ismert Nem ismert
HIP1 Igen Endocitózis, proapoptotikus
HIP14/HYP-H Igen Anyagcsere, endocitózis
N-CoR Igen Magreceptor-korepresszor
NF-κB Nem ismert Transzkripciós faktor
p53[18] Nem Transzkripciós faktor
PACSIN1[19] Igen Endocitózis, aktin sejtváz
DLG4 (PSD-95) Igen Posztszinaptikus sűrűség
RASA1 (RasGAP)[17] Nem ismert Ras-aktivátor
SH3GL3[20] Igen Endocitózis
SIN3A Igen Transzkripciós represszor
Sp1[21] Igen Transzkripciós faktor

Ezenkívül kölcsönhat az alábbi fehérjékkel:

Mitokondriális diszfunkció

A huntingtin az ATM oxidatív DNS-károsodásra válaszoló komplexének támasztóproteinje. A mutáns huntingtin (mHtt) a mitokondriális diszfunkcióban fontos, gátolja az elektrontranszportláncot, emeli a reaktív oxigénszármazékok szintjét és az oxidatív stresszt.[28][29] A DNS-oxidáció segítése hozzájárulhat a Huntington-kór tüneteihez.[30]

Klinikai jelentősége

Bővebben: Huntington-kór
A trinukleotid-ismétlődés és a fenotípus kapcsolata a CAG-ismétlődés-szám függvényében[31]
Ismétlődésszám Besorolás Betegség állapota
<26 Normál Nem érintett
26–35 Átmeneti Nem érintett
36–40 Csökkent tünetek ± érintett
>40 Teljes tünetek Érintett

A Huntington-kórt (HD) a huntingtin génjének mutációja okozza, ahol a többlet (35 feletti) CAG-ismétlődések instabil fehérjét eredményeznek.[31] Ezek különösen hosszú N-terminális poliglutamint jelentenek. Így a HD trinukleotid-ismétlődéses betegség, más néven poliglutamin-betegség. A HD-ben található szekvencia a glutaminszekvencia trinukleotid-ismétlődéses bővülése a 18. aminosavtól. Egészséges emberekben ez 6–35 glutamint tartalmaz káros hatás nélkül.[1] Azonban 36 vagy több glutamin hibás, mutáns Htt-t (mHtt) okoz. 36–39 glutamin közt csökkent hatása van a betegségnek.[32]

A sejt enzimjei gyakran ezt a fehérjét töredékekre bontják. E töredékek neuronális intranukleáris inklúziókat (NII) alkotnak idegsejtekben, és más, normál fehérjéket is bevonhatnak magukba. Ezek jelenlétéről korábban úgy gondolták, hogy a Huntington-kór előrehaladásában működik közre.[33] Később kimutatták, hogy a látható NII-k jelenléte növelte a neuronok élettartamát, és csökkentette a szomszédos neuronokban az mHtt-t.[34] A különböző típusú aggregátumokat a mutáns fehérje alkotja, beleértve a korábbi tanulmányokban a láthatósághoz túl kicsiket is.[35] A neuronhalál valószínűsége nehezen megjósolható. Valószínűleg több tényező is fontos, például a CAG-ismétlődések száma a HTT génben és a neuron kitettsége diffúz intracellularis mHtt-nek. A NII-k működhetnek túlélési mechanizmusként – és nem patogén mechanizmusként – a diffúz Htt mennyiségének csökkentésével.[36] Ez különösen gyakori a mozgáskoordináló striatumban és a gondolkodást és érzelmet irányító frontális kéregben.

36–40 CAG ismétlődéssel rendelkezőkben kialakulhatnak a Huntington-kór jelei és tünetei, 40 ismétlődés felett pedig 50–60 éven belül kialakulnak. 60 feletti ismétlődés esetén a HD súlyos változata, a juvenilis HD alakul ki. Így a CAG ismétlődések száma befolyásolja a kort, melynél kialakul a kór. Nem diagnosztizáltak 36 alatti ismétlődésszámú esetet.[32]

A módosult gén öröklődése során a CAG-ismétlődések száma változhat, általában növekszik, különösen az apától örökölve. 28–35 CAG ismétlődéssel rendelkező embereknél nem mutatták ki a kórt, de gyermekeiknél az ismétlődésszám növekedése esetén jelentkezhet a kór.

Jegyzetek

  1. ↑ a b The Huntington's Disease Collaborative Research Group (1993. március 1.). „A novel gene containing a trinucleotide repeat that is expanded and unstable on Huntington's disease chromosomes. The Huntington's Disease Collaborative Research Group”. Cell 72 (6), 971–83. o. [2020. március 13-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.1016/0092-8674(93)90585-E. PMID 8458085. (Hozzáférés: 2019. augusztus 29.)  
  2. ↑ Choi YB, Kadakkuzha BM, Liu XA, Akhmedov K, Kandel ER, Puthanveettil SV (2014. július 23.). „Huntingtin is critical both pre- and postsynaptically for long-term learning-related synaptic plasticity in Aplysia”. PLOS ONE 9 (7), e103004. o. DOI:10.1371/journal.pone.0103004. PMID 25054562.  
  3. ↑ Nance MA, Mathias-Hagen V, Breningstall G, Wick MJ, McGlennen RC (1999. január 1.). „Analysis of a very large trinucleotide repeat in a patient with juvenile Huntington's disease”. Neurology 52 (2), 392–4. o. [2009. május 5-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.1212/wnl.52.2.392. PMID 9932964. (Hozzáférés: 2009. május 2.)  
  4. ↑ a b Nasir J, Floresco SB, O'Kusky JR, Diewert VM, Richman JM, Zeisler J, Borowski A, Marth JD, Phillips AG, Hayden MR (1995. június 1.). „Targeted disruption of the Huntington's disease gene results in embryonic lethality and behavioral and morphological changes in heterozygotes”. Cell 81 (5), 811–23. o. DOI:10.1016/0092-8674(95)90542-1. PMID 7774020.  
  5. ↑ HTT gene. [2016. február 2-i dátummal az eredetiből archiválva]. (Hozzáférés: 2016. február 18.)
  6. ↑ Vitet H, Brandt V, Saudou F (2020. augusztus 1.). „Traffic signaling: new functions of huntingtin and axonal transport in neurological disease”. Current Opinion in Neurobiology 63, 122–130. o. DOI:10.1016/j.conb.2020.04.001. PMID 32408142.  
  7. ↑ Cattaneo E, Zuccato C, Tartari M (2005. december 1.). „Normal huntingtin function: an alternative approach to Huntington's disease”. Nature Reviews. Neuroscience 6 (12), 919–30. o. DOI:10.1038/nrn1806. PMID 16288298.  
  8. ↑ Zuccato C, Ciammola A, Rigamonti D, Leavitt BR, Goffredo D, Conti L, MacDonald ME, Friedlander RM, Silani V, Hayden MR, Timmusk T, Sipione S, Cattaneo E (2001. július 1.). „Loss of huntingtin-mediated BDNF gene transcription in Huntington's disease”. Science 293 (5529), 493–8. o. DOI:10.1126/science.1059581. PMID 11408619.  
  9. ↑ Hoffner G, Kahlem P, Djian P (2002. március 1.). „Perinuclear localization of huntingtin as a consequence of its binding to microtubules through an interaction with beta-tubulin: relevance to Huntington's disease”. Journal of Cell Science 115 (Pt 5), 941–8. o. DOI:10.1242/jcs.115.5.941. PMID 11870213.  
  10. ↑ DiFiglia M, Sapp E, Chase K, Schwarz C, Meloni A, Young C, Martin E, Vonsattel JP, Carraway R, Reeves SA (1995. május 1.). „Huntingtin is a cytoplasmic protein associated with vesicles in human and rat brain neurons”. Neuron 14 (5), 1075–81. o. DOI:10.1016/0896-6273(95)90346-1. PMID 7748555.  
  11. ↑ Velier J, Kim M, Schwarz C, Kim TW, Sapp E, Chase K, Aronin N, DiFiglia M (1998. július 1.). „Wild-type and mutant huntingtins function in vesicle trafficking in the secretory and endocytic pathways”. Experimental Neurology 152 (1), 34–40. o. DOI:10.1006/exnr.1998.6832. PMID 9682010.  
  12. ↑ Waelter S, Scherzinger E, Hasenbank R, Nordhoff E, Lurz R, Goehler H, Gauss C, Sathasivam K, Bates GP, Lehrach H, Wanker EE (2001. augusztus 1.). „The huntingtin interacting protein HIP1 is a clathrin and alpha-adaptin-binding protein involved in receptor-mediated endocytosis”. Human Molecular Genetics 10 (17), 1807–17. o. DOI:10.1093/hmg/10.17.1807. PMID 11532990.  
  13. ↑ Elias S, McGuire JR, Yu H, Humbert S (2015. május 1.). „Huntingtin Is Required for Epithelial Polarity through RAB11A-Mediated Apical Trafficking of PAR3-aPKC”. PLOS Biology 13 (5), e1002142. o. DOI:10.1371/journal.pbio.1002142. PMID 25942483.  
  14. ↑ Harjes P, Wanker EE (2003. augusztus 1.). „The hunt for huntingtin function: interaction partners tell many different stories”. Trends in Biochemical Sciences 28 (8), 425–33. o. DOI:10.1016/S0968-0004(03)00168-3. PMID 12932731.  
  15. ↑ Goehler H, Lalowski M, Stelzl U, Waelter S, Stroedicke M, Worm U, Droege A, Lindenberg KS, Knoblich M, Haenig C, Herbst M, Suopanki J, Scherzinger E, Abraham C, Bauer B, Hasenbank R, Fritzsche A, Ludewig AH, Büssow K, Buessow K, Coleman SH, Gutekunst CA, Landwehrmeyer BG, Lehrach H, Wanker EE (2004. szeptember 1.). „A protein interaction network links GIT1, an enhancer of huntingtin aggregation, to Huntington's disease”. Molecular Cell 15 (6), 853–65. o. DOI:10.1016/j.molcel.2004.09.016. PMID 15383276.  
  16. ↑ Wanker EE, Rovira C, Scherzinger E, Hasenbank R, Wälter S, Tait D, Colicelli J, Lehrach H (1997. március 1.). „HIP-I: a huntingtin interacting protein isolated by the yeast two-hybrid system”. Human Molecular Genetics 6 (3), 487–95. o. DOI:10.1093/hmg/6.3.487. PMID 9147654.  
  17. ↑ a b Liu YF, Deth RC, Devys D (1997. március 1.). „SH3 domain-dependent association of huntingtin with epidermal growth factor receptor signaling complexes”. The Journal of Biological Chemistry 272 (13), 8121–4. o. DOI:10.1074/jbc.272.13.8121. PMID 9079622.  
  18. ↑ Steffan JS, Kazantsev A, Spasic-Boskovic O, Greenwald M, Zhu YZ, Gohler H, Wanker EE, Bates GP, Housman DE, Thompson LM (2000. június 1.). „The Huntington's disease protein interacts with p53 and CREB-binding protein and represses transcription”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 97 (12), 6763–8. o. DOI:10.1073/pnas.100110097. PMID 10823891.  
  19. ↑ Modregger J, DiProspero NA, Charles V, Tagle DA, Plomann M (2002. október 1.). „PACSIN 1 interacts with huntingtin and is absent from synaptic varicosities in presymptomatic Huntington's disease brains”. Human Molecular Genetics 11 (21), 2547–58. o. DOI:10.1093/hmg/11.21.2547. PMID 12354780.  
  20. ↑ Sittler A, Wälter S, Wedemeyer N, Hasenbank R, Scherzinger E, Eickhoff H, Bates GP, Lehrach H, Wanker EE (1998. október 1.). „SH3GL3 associates with the Huntingtin exon 1 protein and promotes the formation of polygln-containing protein aggregates”. Molecular Cell 2 (4), 427–36. o. DOI:10.1016/S1097-2765(00)80142-2. PMID 9809064.  
  21. ↑ Li SH, Cheng AL, Zhou H, Lam S, Rao M, Li H, Li XJ (2002. március 1.). „Interaction of Huntington disease protein with transcriptional activator Sp1”. Molecular and Cellular Biology 22 (5), 1277–87. o. DOI:10.1128/MCB.22.5.1277-1287.2002. PMID 11839795.  
  22. ↑ Kalchman MA, Graham RK, Xia G, Koide HB, Hodgson JG, Graham KC, Goldberg YP, Gietz RD, Pickart CM, Hayden MR (1996. augusztus 1.). „Huntingtin is ubiquitinated and interacts with a specific ubiquitin-conjugating enzyme”. The Journal of Biological Chemistry 271 (32), 19385–94. o. DOI:10.1074/jbc.271.32.19385. PMID 8702625.  
  23. ↑ Liu YF, Dorow D, Marshall J (2000. június 1.). „Activation of MLK2-mediated signaling cascades by polyglutamine-expanded huntingtin”. The Journal of Biological Chemistry 275 (25), 19035–40. o. DOI:10.1074/jbc.C000180200. PMID 10801775.  
  24. ↑ Hattula K, Peränen J (2000). „FIP-2, a coiled-coil protein, links Huntingtin to Rab8 and modulates cellular morphogenesis”. Current Biology 10 (24), 1603–6. o. DOI:10.1016/S0960-9822(00)00864-2. PMID 11137014.  
  25. ↑ a b c Faber PW, Barnes GT, Srinidhi J, Chen J, Gusella JF, MacDonald ME (1998. szeptember 1.). „Huntingtin interacts with a family of WW domain proteins”. Human Molecular Genetics 7 (9), 1463–74. o. DOI:10.1093/hmg/7.9.1463. PMID 9700202.  
  26. ↑ Holbert S, Dedeoglu A, Humbert S, Saudou F, Ferrante RJ, Néri C (2003. március 1.). „Cdc42-interacting protein 4 binds to huntingtin: neuropathologic and biological evidence for a role in Huntington's disease”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 100 (5), 2712–7. o. DOI:10.1073/pnas.0437967100. PMID 12604778.  
  27. ↑ Singaraja RR, Hadano S, Metzler M, Givan S, Wellington CL, Warby S, Yanai A, Gutekunst CA, Leavitt BR, Yi H, Fichter K, Gan L, McCutcheon K, Chopra V, Michel J, Hersch SM, Ikeda JE, Hayden MR (2002. november 1.). „HIP14, a novel ankyrin domain-containing protein, links huntingtin to intracellular trafficking and endocytosis”. Human Molecular Genetics 11 (23), 2815–28. o. DOI:10.1093/hmg/11.23.2815. PMID 12393793.  
  28. ↑ Liu Z, Zhou T, Ziegler AC, Dimitrion P, Zuo L (2017. június 19.). „Oxidative Stress in Neurodegenerative Diseases: From Molecular Mechanisms to Clinical Applications”. Oxid Med Cell Longev 2017, 2525967. o. DOI:10.1155/2017/2525967. PMID 28785371.  
  29. ↑ Maiuri, Tamara (2016. december 25.). „Huntingtin is a scaffolding protein in the ATM oxidative DNA damage response complex”. Human Molecular Genetics 26 (2), 395–406. o. DOI:10.1093/hmg/ddw395. PMID 28017939.  
  30. ↑ Ayala-Peña S (2013. szeptember 1.). „Role of oxidative DNA damage in mitochondrial dysfunction and Huntington's disease pathogenesis”. Free Radic. Biol. Med. 62, 102–10. o. DOI:10.1016/j.freeradbiomed.2013.04.017. PMID 23602907.  
  31. ↑ a b Walker FO (2007. január 1.). „Huntington's disease”. Lancet 369 (9557), 218–28. o. DOI:10.1016/S0140-6736(07)60111-1. PMID 17240289.  
  32. ↑ a b Chong SS, Almqvist E, Telenius H, LaTray L, Nichol K, Bourdelat-Parks B, Goldberg YP, Haddad BR, Richards F, Sillence D, Greenberg CR, Ives E, Van den Engh G, Hughes MR, Hayden MR (1997. február 1.). „Contribution of DNA sequence and CAG size to mutation frequencies of intermediate alleles for Huntington disease: evidence from single sperm analyses”. Human Molecular Genetics 6 (2), 301–9. o. DOI:10.1093/hmg/6.2.301. PMID 9063751.  
  33. ↑ Davies SW, Turmaine M, Cozens BA, DiFiglia M, Sharp AH, Ross CA, Scherzinger E, Wanker EE, Mangiarini L, Bates GP (1997. augusztus 1.). „Formation of neuronal intranuclear inclusions underlies the neurological dysfunction in mice transgenic for the HD mutation”. Cell 90 (3), 537–48. o. DOI:10.1016/S0092-8674(00)80513-9. PMID 9267033.  
  34. ↑ Arrasate M, Mitra S, Schweitzer ES, Segal MR, Finkbeiner S (2004. október 1.). „Inclusion body formation reduces levels of mutant huntingtin and the risk of neuronal death”. Nature 431 (7010), 805–10. o. DOI:10.1038/nature02998. PMID 15483602.  
  35. ↑ Sahl SJ, Lau L, Vonk WI, Weiss LE, Frydman J, Moerner WE (2016). „Delayed Emergence of Subdiffraction-Sized Mutant Huntingtin Fibrils Following Inclusion Body Formation”. Q Rev Biophys 49, e2. o. DOI:10.1017/S0033583515000219. PMID 26350150.  
  36. ↑ Orr HT (2004. október 1.). „Neurodegenerative disease: neuron protection agency”. Nature 431 (7010), 747–8. o. DOI:10.1038/431747a. PMID 15483586.  

Fordítás

Ez a szócikk részben vagy egészben a Huntingtin című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

Források

  • Kosinski CM, Schlangen C, Gellerich FN, Gizatullina Z, Deschauer M, Schiefer J, Young AB, Landwehrmeyer GB, Toyka KV, Sellhaus B, Lindenberg KS (2007. augusztus 1.). „Myopathy as a first symptom of Huntington's disease in a Marathon runner”. Movement Disorders 22 (11), 1637–40. o. DOI:10.1002/mds.21550. PMID 17534945.  
  • Bates G (2003. május 1.). „Huntingtin aggregation and toxicity in Huntington's disease”. Lancet 361 (9369), 1642–4. o. DOI:10.1016/S0140-6736(03)13304-1. PMID 12747895.  
  • Cattaneo E (2003. február 1.). „Dysfunction of wild-type huntingtin in Huntington disease”. News in Physiological Sciences 18, 34–7. o. DOI:10.1152/nips.01410.2002. PMID 12531930.  
  • Gárdián G, Vécsei L (2004. október 1.). „Huntington's disease: pathomechanism and therapeutic perspectives”. Journal of Neural Transmission 111 (10–11), 1485–94. o. DOI:10.1007/s00702-004-0201-4. PMID 15480847.  
  • Landles C, Bates GP (2004. október 1.). „Huntingtin and the molecular pathogenesis of Huntington's disease. Fourth in molecular medicine review series”. EMBO Reports 5 (10), 958–63. o. DOI:10.1038/sj.embor.7400250. PMID 15459747.  
  • Jones AL (1999. június 1.). „The localization and interactions of huntingtin”. Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences 354 (1386), 1021–7. o. DOI:10.1098/rstb.1999.0454. PMID 10434301.  
  • Li SH, Li XJ (2004. október 1.). „Huntingtin and its role in neuronal degeneration”. The Neuroscientist 10 (5), 467–75. o. DOI:10.1177/1073858404266777. PMID 15359012.  
  • MacDonald ME, Novelletto A, Lin C, Tagle D, Barnes G, Bates G, Taylor S, Allitto B, Altherr M, Myers R (1992. május 1.). „The Huntington's disease candidate region exhibits many different haplotypes”. Nature Genetics 1 (2), 99–103. o. DOI:10.1038/ng0592-99. PMID 1302016.  
  • MacDonald ME (2003. november 1.). „Huntingtin: alive and well and working in middle management”. Science's STKE 2003 (207), pe48. o. DOI:10.1126/stke.2003.207.pe48. PMID 14600292.  
  • Myers RH (2004. április 1.). „Huntington's disease genetics”. NeuroRx 1 (2), 255–62. o. DOI:10.1602/neurorx.1.2.255. PMID 15717026.  
  • Rangone H, Humbert S, Saudou F (2004. július 1.). „Huntington's disease: how does huntingtin, an anti-apoptotic protein, become toxic?”. Pathologie-Biologie 52 (6), 338–42. o. DOI:10.1016/j.patbio.2003.06.004. PMID 15261377.  
  • Young AB (2003. február 1.). „Huntingtin in health and disease”. The Journal of Clinical Investigation 111 (3), 299–302. o. DOI:10.1172/JCI17742. PMID 12569151.  

További információk

  • Huntingtin+protein,+human a U.S. National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH) honlapján
  • The Huntingtin Protein and Protein Aggregation at HOPES : Huntington's Outreach Project for Education at Stanford
  • The HDA Huntington's Disease Association UK
  • OMIM 143100
  • Sablon:EntrezGene
  • GeneCard
  • iHOP